Белки как биополимеры. Свойства и биологические функции белков. Биополимеры - белки презентация к уроку по биологии (10 класс) на тему Биологические полимеры белки кратко

Состав белков. Белки - обязательная составная часть всех клеток . В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты, которые состоят из атомов углерода, водорода, кислорода, азота и серы.

В результате соединения аминокислот однотипной химической связью, образуются линейные молекулы белков. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.

Каждая из 20 аминокислот отличается от любой другой аминокислоты особой химической группировкой, так называемой R-группой или радикалом.

Строение белков . Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков .

Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи. Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20500.

Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.

В живой клетке многие белки или отдельные участки их представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Такая спираль представляет собой вторичную структуру белковой молекулы.

Спираль обычно свернута в клубок. Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) группы. В результате взаимодействия различных остатков аминокислот спирализованная молекула белка образует клубок - третичную структуру. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.

Наконец, некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой.

Белки - строительные материалы. Некоторые бактерии и все растения способны синтезировать все аминокислоты, из которых строятся белки, используя для этого неорганические вещества: азот и углекислый газ воздуха, водород, полученный при расщеплении воды (за счет энергии света), неорганические вещества почвы. Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез десяти особенно сложных аминокислот, называемых незаменимы. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная структурная роль.

Белки - ферменты. В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ. Полученную вследствие окисления энергию питательных веществ и продукты их расщепления клетка использует для синтеза необходимых ей разнообразных органических соединений. Быстрое протекание таких реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций - ферменты. В настоящее время известно более тысячи ферментов. Каждый фермент обеспечивает одну реакцию или несколько реакций одного типа. Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клеток) расщепляются специальным ферментом, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или на белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. В ходе этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.

Ферменты выполняют работу наилучшим образом. Только при оптимальной температуре (например, у человека и теплокровных животных при 37° С). Для ферментативных реакций нужна определенная концентрация ионов водорода в среде.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

Регуляторные белки. Известно, что в специализированных клетках животных и растений производятся специальные регуляторы физиологических процессов - гормоны. Часть гормонов (но не все) животных и человека являются белками. Так, белковый гормон (гормон поджелудочной железы) инсулин активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее захватить - они голодают. Именно в этом причина развития диабета - болезни, вызываемой недостатком инсулина в организме.

Гормоны выполняют важнейшую функцию в организме, управляя активностью ферментов. Так, инсулин активирует в клетках печени фермент, синтезирующий из глюкозы другое органическое вещество - гликоген и ряд других ферментов.

Белки - средства защиты. При попадании бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальньгх защитных белков - антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела.

Антитела обладают удивительным свойством: среди тысяч разнообразных белков они «узнают» только один белок - чужеродный и только с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом. Помимо антител, растворенных в крови, имеются антитела на поверхности специальных клеток, которые «узнают» и захватывают чужеродные клетки. Это клеточный иммунитет, обеспечивающий в большинстве случаев и уничтожение вновь возникающих раковых клеток.

Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворная неослабленная бактерия или вирус попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител. Миллионы человеческих жизней спасены вакцинацией против оспы, бешенства, полиомиелита, желтой лихорадки и других болезней.

Белки - источник энергии. Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Белки – это биополимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединённых между собой пептидными связями (-CO-NH-). Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. В молекулы белков входит 20 остатков различных аминокислот. Структура белка-

Обладают неисчерпаемым разнообразием структур.

Первичная структура – это последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи.

Вторичная структура – это конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счёт водородных связей между группами: CO и NH .

Третичная структура – это пространственная конфигурация, принимает закрученная в спираль полипептидная цепь.

Четвертичная структура – это полимерные образования из нескольких макромолекул белка. Физические свойства-

Одни белки растворяются в воде, образуя, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей). Химические свойства

1. Денатурация – разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д. 2. Качественные реакции на белки :

а) При горении белка – запах палёных перьев.

б) Белок +HNO3 → жёлтая окраска

в) Раствор белка +NaOH + CuSO4 → фиолетовая окраска

3. Гидролиз Белок + Н2О → смесь аминокислот

Функции белков в природе:

· каталитические (ферменты );

· регуляторные (гормоны );

· структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

полимерами называются вещества, имеющие большую молекулярную массу, состоящую из множества повторяющихся структурных звеньев. Существуют природные полимеры (крахмал , белки, целлюлоза, каучук) и синтетические полимеры (полиэтилен , фенопласты). Низкомолекулярные вещества, из которых синтезируют полимеры, называются мономерами.

CH2=CH2 мономер полиэтилена - этилен

(-CH2-CH2-)n –молекула полимера

CH2-CH2- – структурное звено – многократно повторяющаяся группа атомов. Физические свойства-

Полимеры имеют высокую механическую прочность. Стойкие, Не имеют определённой температуры плавления , не растворяются в воде и в большинстве органических растворителей. Полиэтилен – полупрозрачный материал, воздухо- и влагонепроницаем, легкоплавкий, химически стойкий. Применяется для плёнок, труб, бытовых изделий (посуда, игрушки), электроизоляции, поверхностных покрытий.

8. Взаимное влияние атомов в молекулах органических веществ. Этанол - типичный представитель класса предельных одноатомных спиртов, в котором функциональная группа ОН связана с углеводородным радикалом. Так как кислород обладает большей электроотрицательностью по сравнению с водородом и углеродом, связь О-Н в молекуле этаноласильно полярная, с избыточным отрицательным зарядом на атоме кислорода и с положительным зарядом на атоме водорода. Вследствие этого атом водорода гидроксогруппы обладает большей реакционной способностью, чем атомы водорода в углеводородном радикале. Спирты являются амфотерными соединениями, т. е. проявляют свойства кислот и оснований.

Фенол - это производное бензола, в котором один из атомов водорода

замещен на гидроксильную группу.

Гидроксильная группа и бензольное кольцо оказывают влияние друг на друга. Под действием n-электронного облака неподеленная пара кислорода смещается в сторону бензольного ядра (возникает эффект сопряжения). Вследствие этого усиливается поляризация связи О ~ Н и возрастает подвижность атомов водорода в гидроксогруппе. Влияние же гидроксогруппы на свойства бензольного кольца проявляется в увеличении подвижности атомов водорода в положениях 2, 4, 6. Фенол обладает более выраженными кислотными свойствами по сравнению со спиртами, в частности с этанолом. Раствор фенола, применяемый для дезинфекции, называется карболовой кислотой.

Этанол и фенол реагируют со щелочными металлами (кислотные свойства

и (основное свойство), для этанол взаимодействует с галогеноводородам

фенола такая реакция невозможна Н25О4 С2Н50Н + НС] -) С2Н5С] + Н20

фенол реагирует с растворами щелочей (кислотное свойство), для этанола такая реакция невозможна

анола и фенола - веществ с одина-

Таким образом, сравнив своиства эт но различнымисвойствами, вывод о взаимном влиянии атомов.

9. Виды химическойсвязи: ионная, ковалентная (полярная, неполярная}, металлическая. Ковалентная связь образуется за счет перекрывания электронных облаков двух атомов. Каждый̆ атом предоставляет один неспаренный электрон для образования одной химической связи, при этом происходит образование общей электронной пары . Если ковалентная связь образуется между двумя одинаковыми атомами, она называется неполярной .

Если ковалентная связь образуется между двумя различными атомами, общая электронная пара смещайся к атому с большей электроотрицательностью (электроотрицательностью называется способность атома притягивать электроны). В этом случае возникает полярная ковалентная связь. Частным случаем ковалентной связи является донорно-акцепторная связь. Д ля ее образованья у одного атома должна быть свободная орбиталь на внешнем электронном уровне, а у другого - пара электронов. Один атом (донор) предоставляет другому (акцептору) свою электронную пару, в результате она становится общей, образуется химическая связь. Пример - молекула СО :

Ионная связь образуется между атомами с сильно отличающейся электроотрицательностью. При этом один атом отдает электроны и превращается в положительно заряженный ион, а атом, получивший электроны, в отрицательно заряженный. Ионы удерживаются вместе за счет сил электростатического притяжения.

Водородная связь образуется между полярными молекулами (вода, спирты, аммиак) за счет притяжения разноименных зарядов.

Прочность водородной связи существенно (~20 раз) меньше, чем ионной или ковалентной связи.

10. Водородные соединения неметаллов. Закономерности в изменений их свойств в связи с положением химических элементов в периодической системе Гидриды , В соединениях с неметаллами водород проявляет степень окисления +1. Поскольку энергия ионизации водорода очень большая, химическая связь его с неметаллами не ионная, а полярно-ковалентная. Наиболее электроотрицательные р-элементы в правой части периодов, например сера и хлор, реагируют с водородом, образуя ковалентные гидриды, которые обладают кислотными свойствами и сила этих кислот увеличивается по мере увеличения размера атома присоединяемого к водороду неметалла. Исключениями являются метан СН4, представляющий собой нейтральное соединение, а также аммиак NH3, обладающий основными свойствами. Водородные соединения неметаллов хорошо растворимы в воде и образуют кислоты с теми же формулами. Более электроотрицательные р-элементы, например алюминий, кремний и фосфор, в нагретом состоянии не реагируют с водородом. 11 . Начала термодинамики. Представления об энтропии. Термодинамика изучает физические объекты материального мира только в состоянии термодинамического равновесия. Находящаяся при определенных неизменных внешних условиях и постоянной температуре окружающей среды. Тем термодинамика рассматривает условия существования необратимых процессов. Например, распространение молекул газа (закон диффузии). Задачей термодинамики необратимых процессов сначала было изучение неравновесных процессов для состояний, не слишком сильно отличающихся от равновесного. Второе начало термодинамики. Энтропия. Второе начало термодинамики вводит новую функцию состояния – энтропию. Термин «энтропия означает «превращение». В формулировке: «Каждая термодинамическая система обладает функцией состояния, называемой энтропией. Энтропия вычисляется следующим образом. Система переводится из произвольно выбранного начального состояния в соответствующее конечное состояние через последовательность состояний равновесия; вычисляются все проводимые при этом к системе порции тепла dQ, делятся каждая на соответствующую ей абсолютную температуру Т, и все полученные таким образом значения суммируются (первая часть второго начала термодинамики). При реальных (неидеальных) процессах энтропия изолированной системы возрастает». Учета и сохранения количества энергии еще недостаточно для того, чтобы судить о возможности того или иного процесса. Энергию следует характеризовать не только количеством, но и качеством. При этом существенно, что энергия определенного качества самопроизвольно может превращаться только в энергию более низкого качества . Величиной, определяющей качество энергии, и является энтропия. Процессы в живой и нежи вой материи в целом протекают так, что энтропия в замкнутых изолированных системах возрастает, а качество энергии понижается . В этом и есть смысл второго начала термодинамики. Закон 3! W – число различных состояний системы, доступное ей при данных условиях, или термодинамическая вероятность макросостояния системы.

энтропия правильно сформированного кристалла чистого вещества при абсолютном нуле равна нулю. Этот постулат может быть объяснен статистической термодинамикой, согласно которой энтропия есть мера беспорядочности системы на микроуровне: S = kblnW

12. Гинетическая связь углеводородов. Среди множества видов связей можно выделить такие, которые указывают, что первично, а что вторично, как одни объекты или явления порождают другие. Такие виды связей называются генетическими.
Между гомологическими рядами углеводородов существует генетическая связь, которая обнаруживается в процессе взаимного превращения этих веществ. Например,
С2Н6 - С2Н4 - С2Н2 - С6Н6 - С6Н6Сl6;

13. Гидролиз солей Гидролизом называется взаимодействие ионов соли с Н2О, приводящее к образованию слабого электролита.

Любую соль можно представить как продукт взаимодействия кислоты и основания.

В зависимости от видов этих исходных веществ выделяют 4 типа солей.

Соли, образованные сильной кислотой и сильным основанием:

NaOH+HCl=NaCl+H2O

Такие соли гидролизу не подвергаются и их водные растворы имеют нейтральную среду.

Соли, образованные слабой кислотой, но сильным основанием:

H2CO3 + 2 NaOH = Na2СO3 + 2 H2O

В водных растворах таких солей с H2Oбудут взаимодействовать анионы слабой кислоты, которые образуются при диссоциации соли:

Na2СO3®2Na++CO32−

Эти анионы будут присоединять к себе ионы Н+, отщепившиеся от молекул H2O, в результате этого образуется слабый электролит HСO3−- гидрокарбонат-анион, а в растворе станут накапливаться ионы ОН−, которые будут сообщать раствору такой соли щелочную реакцию.

14. Глицерин многоатомный спирт состав молекулы физические хим . Физические свойства многоатомных спиртов:

1) важнейшие представители многоатомных спиртов – это этиленгликоль и глицерин;

2) это бесцветные сиропообразные жидкости сладковатого вкуса;

3) они хорошо растворимы в воде;

4) эти свойства присущи и другим многоатомным спиртам, например этиленгликоль ядовит.

Химические свойства многоатомных спиртов .

1. Как вещества, которые содержат гидроксильные группы, многоатомные спирты имеют сходные свойства с одноатомными спиртами.

2. При действии галогеноводородных кислот на спирты происходит замещение гидроксильной группы:

СН2ОН-СН2ОН + Н СI -> СН2ОН-СН2СI + Н2О.

Глицерин - бесцветная, вязкая, очень гигроскопичная жидкость, смешивается с водой в любых пропорциях. Сладкий на вкус, отчего и получил своё название.В соединении с пропиленгликолем становится менее текучим при понижении температуры до близкой к нулю градусам Цельсия.

Область применения глицерина разнообразна: пищевая промышленность, табачное производство, электронные сигареты, медицинская промышленность, производство моющих и косметических средств, сельское хозяйство, текстильная, бумажная и кожевенная отрасли промышленности, производство пластмасс, лакокрасочная промышленность, электротехника и радиотехника (в качестве флюса при пайке).

Способы получения и применения многоатомных спиртов: 1) подобно одноатомным спиртам, многоатомные спирты могут быть получены из соответствующих углеводородов через их галогенопроизводные ; 2) наиболее употребительный многоатомный спирт – глицерин, он получается расщеплением жиров, а в настоящее время все больше синтетическим способом из пропилена, который образуется при крекинге нефтепродуктов.

15. Глюкоза представители моносахариды химическое . Глюкоза (C6H12O6), или виноградный сахар, или декстроза встречается в соке многих фруктов и ягод, в том числе и винограда, отчего и произошло название этого вида сахара.

Бесцветное кристаллическое вещество сладкого вкуса, растворимое в воде и органических растворителях, растворимо в реактиве Швейцера: аммиачном растворе гидроксида меди - Cu(NH3)4(OH)2, в концентрированном растворе хлорида цинка и концентрированном растворе серной кислоты.

Глюкоза – бесцветное кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде, сладкое на вкус (лат. «глюкос» – сладкий):

1) она встречается почти во всех органах растения: в плодах, корнях, листьях, цветах;

2) особенно много глюкозы в соке винограда и спелых фруктах, ягодах;

3) глюкоза есть в животных организмах;

4) в крови человека ее содержится примерно 0,1 %.

Особенности строения глюкозы

1. Состав глюкозы выражается формулой: С6Н12O6, она принадлежит к многоатомным спиртам.

2. Если раствор этого вещества прилить к свежеосажденному гидроксиду меди (II), образуется ярко-синий раствор, как в случае глицерина.

Опыт подтверждает принадлежность глюкозы к многоатомным спиртам.

3. Существует сложный эфир глюкозы, в молекуле которого пять остатков уксусной кислоты. Из этого следует, что в молекуле углевода пять гидроксильных групп. Этот факт объясняет, почему глюкоза хорошо растворяется в воде и имеет сладкий вкус.

Если раствор глюкозы нагреть с аммиачным раствором оксида серебра (I), то получится характерное «серебряное зеркало».

Шестой атом кислорода в молекуле вещества входит в состав альдегидной группы.

4. Чтобы составить полное представление о строении глюкозы, надо знать, как построен скелет молекулы. Поскольку все шесть атомов кислорода входят в состав функциональных групп, следовательно, атомы углерода, образующие скелет, соединены друг с другом непосредственно.

5. Цепь атомов углерода прямая, а не разветвленная.

6. Альдегидная группа может находиться только в конце неразветвленной углеродной цепи, и гидроксильные группы могут быть устойчивы, находясь лишь у разных атомов углерода.

7. Глюкоза одновременно и альдегид, и многоатомный спирт: она альдегидоспирт..

16.Диеновые углеводороды, их химическоестроение, свойства, получение системы Диены - органические соединения, содержащие две двойных связи углерод-углерод. В зависимости от взаимного расположения двойных связей диены подразделяются на три группы: сопряженные диены, в которых двойные связи разделены одинарной (1,3-диены), аллены с

кумулированными двойными связями (1,2-диены) и диены с изолированными двойными связями, в которых двойные связи разделены несколькими одинарными. Низшие диены - бесцветные легкокипящие жидкости (температуры кипения изопрена - 34 °C, 2,2-диметил-1,3-бутадиена - 68.78 °C, 1,3- циклопентадиена - 41.5 °C).

Диеновые углеводороды различаются расположением двойных связей, такое расположение вследствие эффектов сопряжения связей сказывается на их реакционной способности. Существуют три класса диенов: Аллены - диены с кумулированными связями, замещённые производные пропадиена-1,2 H2C=C=CH2 Сопряжённые диены или 1,3-диены - замещённые производные бутадиена-1,3 CH2=CH–CH=CH2 Изолированные диены, в которых двойные связи располагаются через две и более простых связи С–С Диеновые углеводороды легко полимеризуются. Реакция полимеризации диеновых углеводородов лежит в основе синтеза каучука. Вступают в реакции присоединения (гидрирование, галогенирование, гидрогалогенирование. Натуральный каучук представляет собой полимер изопрена, который в большинстве своем содержится в млечном соке гевеи и многих других растений. Основными физическими и химическими свойствами этого эластомера является его растворимость в углеводородах и их производных, нерастворимость в воде и спиртах. При комнатной температуре, как правило, природный каучук присоединяет кислород, вследствие чего происходит «старение» материла, в связи с чем, уменьшается и его эластичность и прочность. Первым синтетическим каучуком, имевшим промышленное значение, был полибутадиеновый (дивиниловый) каучук, производившийся синтезом по методу С. В. Лебедева (анионная полимеризация жидкого бутадиена в присутствии натрия), однако из-за невысоких механических качеств нашёл ограниченное применение. Основные типы синтетических каучуков: Изопреновый Бутадиеновый каучук Бутадиен-метилстирольный каучук Бутилкаучук (изобутилен-изопреновый сополимер) Этилен-пропиленовый (этилен-пропиленовый сополимер) Бутадиен-нитрильный (бутадиен-акрилонитрильный сополимер) Хлоропреновый,

17. Дисперсные системы. Коллоидно-дисперсные системы

В природе и технике часто встречаются дисперсные системы, в которых одно вещество равномерно распределено в виде частиц внутри другого вещества.

В дисперсных системах различают дисперсную фазу - мелкораздробленное вещество идисперсионную среду - однородное вещество, в котором распределена дисперсная фаза. Например, в мутной воде, содержащей глину, дисперсной фазой являются твердые частички глины, а дисперсионной средой - вода; в тумане дисперсная фаза - частички жидкости, дисперсионная среда - воздух; в дыме дисперсная фаза -- твердые частички угля, дисперсионная среда - воздух; в молоке - дисперсная фаза - частички жира, дисперсионная среда - жидкость и т. д.

К дисперсным системам относятся обычные (истинные) растворы, коллоидные растворы, а также суспензии и эмульсии. Они отличаются друг от друга прежде всего размерами частиц, т. е. степенью дисперсности (раздробленности).

Системы с размером частиц менее 10-9 м представляют собой - истинные растворы, состоящие из молекул или ионов растворенного вещества. Их следует рассматривать как однофазную систему. Системы с размерами частиц больше 10-7 м - это грубодисперсные системы - суспензии и эмульсии.

Суспензии - это дисперсные системы, в которых дисперсной фазой является твердое вещество, а дисперсионной средой - жидкость, - причем твердое вещество практически нерастворимо в жидкости. Чтобы приготовить суспензию, надо вещество измельчить до тонкого порошка, высыпать в жидкость, в которой вещество не растворяется, и хорошо взболтать (например, взбалтывание глины в воде). Со временем частички выпадут на дно сосуда. Очевидно, чем меньше частички, тем дольше будет сохраняться суспензия.

Эмульсии - это дисперсные системы, в которых и дисперсная фаза и дисперсионная среда являются жидкостями, взаимно не смешивающихся. Из воды и масла можно приготовить эмульсию длительным встряхиванием смеси. Примером эмульсии является молоко, в котором мелкие шарики жира плавают в жидкости. Суспензии и эмульсии - двухфазные системы.

Коллоидные системы

Коллоидные растворы - это высокодисперсные двухфазные системы, состоящие из дисперсионной среды и дисперсной фазы, причем линейные размеры частиц последней лежат в пределах от 10-9 м до 10-7 м. Как видно, коллоидные растворы по размерам частиц являются промежуточными между истинными растворами и суспензиями и эмульсиями. Коллоидные частицы обычно состоят из большого числа молекул или ионов.

Суспензия - смесь веществ, где твёрдое вещество распределено в виде мельчайших частиц в жидком веществе во взвешенном состоянии. Суспензия - это грубодисперсная система с твёрдой дисперсной фазой и жидкой дисперсионной средой. Обычно частицы дисперсной фазы настолько велики (более 10 мкм), что оседают под действием силы тяжести (седиментируют). Суспензии, в которых седиментация идёт очень медленно из-за малой разницы в плотности дисперсной фазы и дисперсионной среды, иногда называют взвесями. В концентрированных суспензиях легко возникают дисперсные структуры. Типичные суспензии - пульпы, буровые промывочные жидкости, цементные растворы, эмалевые краски. Широко используются в производстве керамики. 18. Железо, положение в периодической системе, строение атома Типичные степени окисления железа +2 и +3. Степень окисления +2 проявляется за счет потери двух 4s-электронов. Степень окисления +3 соответствует также при потере еще одного Зd-электрона, при этом Зd-уровень оказывается заполненным наполовину; такие электронные конфигурации относительно устойчивы.

Физические свойства. Железо типичный металл, образует металлическую кристаллическую решетку. Железо проводит электрический ток, довольно тугоплавко, температура плавления 1539С. От большинства других металлов железо отличается способностью намагничиваться.

Химические свойства. Железо реагирует со многими неметаллами:

Образуется железная окалина смешанный оксид железа. Его формулу записывают также так: FeОFe2О3.

Реагирует с кислотами с выделением водорода:

Вступает в реакции замещения с солями металлов, расположенных правее железа в ряду напряжений:

Соединения железа. FeО основной оксид, реагирует с растворами кислот с образованием солей железа (II). Fe2О3 амфотерный оксид, реагирует также с рас творами щелочей.

гидроксиды:

Сплавы железа. Современная металлургическая промышленность производит железные сплавы разнообразного состава.

Все железные сплавы разделяются по составу и свойствам на две группы. К первой группе относятся различные сорта чугуна, ко второй различные сорта стали.

Чугун, предназначенный для переработки в сталь , называют передельным чугуном. Он содержит от 3,9 до 4,3% С, 0,31,5% Si, 1,53,5% Мn, не более 0,3% Р и не более 0,07% S. Чугун, предназначенныйдля получения отливок, называется литейным чугуном, В доменных печах выплавляются также ферросплавы, применяемые преимущественно в производстве сталей в качестве добавок. Ферросплавы имеют, по сравнению с передельным чугуном, повышенное содержание кремния (ферросилиций), марганца (ферромарганец), хрома (феррохром) и других элементов.

Общие способы получения металлов.

Металлы находятся в природе преимущественно в виде соединений. Только металлы с малой химической активностью (благородные металлы) встречаются в природе в свободном состоянии (платиновые металлы, золото, медь, серебро, ртуть). Из конструкционных металлов в достаточном количестве имеются в природе в виде соединений лишь железо, алюминий, магний. Они образуют мощные залежи месторождений относительно богатых руд. Это облегчает их добычу в больших масштабах.

Поскольку металлы в соединениях находятся в окисленном состоянии (имеют положительную степень окисления), то получение их в свободном состоянии сводится к процессу восстановления:

Этот процесс можно осуществить химическим или электрохимическим путем.

При химическом восстановлении в качестве восстановителя чаще всего применяют уголь или оксид углерода (II), а также водород, активные металлы, кремний. С помощью оксида углерода (II) получают железо (в доменном процессе), многие цветные металлы (олово, свинец, цинк и др.):

Восстановление водородом используется, например, для получения вольфрама из оксида вольфрама (VI):

19. Понятие о жесткости воды. Борьба . Жесткость воды – это совокупность свойств, обусловленных содержанием в воде катионов кальция и магния. Анионами растворимых солей кальция и магния могут быть гидрокарбонат-ионы, сульфат-ионы и хлорид-ионы. Различают временную (карбонатную) и постоянную жесткость.

Временная жесткость обусловлена содержанием в воде гидрокарбонатов кальция и магния. Временная жесткость легко устраняется кипячением:

Постоянная жесткость обусловлена наличием в воде сульфатов, хлоридов и других солей кальция и магния. Постоянную жесткость можно устранить, используя следующие способы.

а) Известково-содовый способ – к воде добавляют смесь гашеной извести и соды. При этом временная жесткость воды устраняется гашеной известью, а постоянная – содой:

б) Катионитный способ – воду пропускают через колонку, заполненную катионитом (катиониты – твердые вещества, содержащие в своем составе подвижные катионы, способные обмениваться на ионы внешней среды) На катионите задерживаются ионы кальция и магния, а в раствор переходят ионы натрия, в результате чего жесткость воды уменьшается:

Общее содержание кальция в организме человека в среднем составляет 1,9% от общей массы тела, при этом 99% всего количества приходится на долю скелета и лишь 1% содержится в остальных тканях и жидкостях организма. Суточная потребность в кальции для взрослого человека 0,45-1,2 г. Кальций участвует во всех жизненных процессах организма. Нормальная свертываемость крови происходит только в присутствии солей кальция. Кальций играет важную роль и в нервно-мышечной возбудимости организма.

20.Жиры как сложные эфиры глицерина и карбоновых кислот, их состав и свойства. Жиры, или триглицериды (где ацил – остаток карбоновой кислоты -C(O)R)- природныеорганическиесоединенияполныесложные,

эфиры глицерина и одноосновных жирных кислот; входят в класс липидов. В живых организмах выполняют структурную, энергетическую и др. функции.

В состав природных триглицеридов входят остатки насыщенных

(предельных) кислот(пальмитиновойC15H31COOH, стеариновой C17H35COOH и др.) и ненасыщенныхнепредельныхкислот() (олеиновойC17H33COOH, линолевойC17H31COOH, линоленовой

C15H29COOH и др.).

Жидкие жиры превращают в твердые путем реакции гидрогенизации (каталитическогогидрирования). При этомводородприсоединяетсяпо двойной связи, содержащейся в углеводородном радикале молекул масел.

21.изомерия органических соединений ее виды. Различают два вида изомерии: структурную и пространственную (стереоизомерию). Структурные изомеры отличаются друг от друга порядком связи атомов в молекуле, стерео-изомеры - расположением атомов в пространстве при одинаковом порядке связей между ними.

Структурная изомерия
Изомерия углеродного скелета обусловлена различным порядком связи между атомами углерода, образующими скелет молекулы. Как уже было показано, молекулярной формуле С4Н10 соответствуют два углеводорода: н-бутан и изобутан. Для углеводорода С5Н12 возможны три изомера: пентан, изо-пентан и неопентан.

Большинство природных соединений являются индивидуальными энантиомерами, и их биологическое действие (начиная от вкуса и запаха и кончая лекарственным действием) резко отличается от свойств их оптических антиподов, полученных в лаборатории. Подобное различие в биологической активности имеет огромное значение, так как лежит в основе важнейшего свойства всех живых организмов - обмена веществ.

22.искусственные волокна на примере цнллофана и вискоза. – это химические волокна, получаемые из природных полимеров, главным образом целлюлозы, получаемой из дерева и соломы. Ткани из искусственных волокон, также как и из натуральных, обладают высокими гигиеническими и иными качествами.

Вискозные ткани изготавливаются исходя из их назначения. Им можно придать внешний вид хлопка, льна, шерсти или шелка. Кроме того, вискоза применяется для прядения вискозных неволокнистых изделий (целлюлозной пленки, целлофана), а также для производства искусственной кожи (кирзы). Вискоза обладает некоторыми достоинствами по сравнению с традиционными натуральными тканями. Так, вискоза лучше впитывает влагу, чем хлопок. Изделия из вискозы обладают приятным шелковистым блеском, при этом легко окрашиваются и обладают высокой светостойкостью (в отличие от шелка). Из недостатков необходимо назвать сильную сминаемость, высокую степень усадки и невысокую прочность (особенно во влажном состоянии). Поэтому стирать вискозу необходимо в щадящем режиме. Отжимать лучше вручную и не сильно, либо вообще не отжимать, а сразу вешать сушиться. Гладить ее рекомендуется в таком же режиме, как и шелк.

Вискозное волокно занимает первое место среди химических волокон по объему производства. Вискоза производится из жидких растворов природной целлюлозы: из древесины ели, сосны, стеблей некоторых растений, из отходов переработки хлопкового волокна. Остатки еловой щепы и хлопкового пуха обрабатывают раствором щелочи (едкий натр), получают щелочную целлюлозу, которую затем обрабатывают сероуглеродом и полученный растров продавливают через фильеры - пластины с мельчайшими отверстиями - получают струйки материала, которые затвердевают и образуют элементарные нити. Ученые России предвидели блестящую будущность вискозного волокна.

Свойства

Вискозное волокно является самым универсальным из химических волокон, оно приближено к хлопковому. Ткань из вискозы на ощупь мягкая и приятная. Она образует красивые складки. Волокно имеет рыхлую структуру, напоминает шелк по внешнему виду. Вискозу также отличает крайне высокая гигроскопичность. Вискоза впитывает в два раза больше влаги, чем, например, хлопок. Ткань из вискозы очень легко окрашивается в самые яркие цвета. При увлажнении чистая вискоза становится менее прочной, однако, эта проблема полностью решается вплетением специальных укрепляющих волокон. Плотность нетканого полотна из вискозы может варьироваться от 1,53 г/смі до 4,5 г/смі. Эластичность вискозы не превышает 2−3%. Вискозная нетканка не теряет своих свойств при нагревании вплоть до 150 °C. Вискозное волокно очень хорошо сочетается с другими волокнами, что позволяет улучшать различные свойства материи: крепкость, мягкость, гигроскопичность. Вискоза не электризуется. «Зеленые» свойства

23 .кетоны состав свойства способы получения и применения: Способы получения кетонов

Кетоны могут быть получены окислением алкенов (кислородом в присутствии солей палладия и озоном), спиртов и гидратацией алкинов. Промышленное значение имеет метод гидроформилирования алкенов (оксосинтез).

1. Из спиртов. Дегидрированием спиртов получают многие альдегиды и кетоны, но в настоящее время процесс сохранил свое значение только для получения формальдегида (катализатор Cu). Промышленным способом получения является окисление спиртов. В качестве окислителей применяют K2Cr2O7/разб. H2SO4, Cr2O3/разб. H2SO4. Окислением первичных спиртов получают альдегиды, вторичных – кетоны.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, построенные из остатков α-аминокислот (АК ).

Белки также называют протеинами (греч. protos – первый, важнейший). Белкам принадлежит решающая роль во всех процессах жизнедеятельности, они не встречаются в неживой природе.

Живая природа обладает рядом свойств, отличающих ее от неживой природы: это

1) способность живых организмов к воспроизводству себе подобных;

2) сократимость, движение;

3) высокий уровень структурной организации;

4) способность к эффективному преобразованию и использованию энергии;

5) обмен с окружающей средой и саморегуляция химических превращений.

Все эти свойства живой природы в большей мере обусловлены наличием в ней белков. Таким образом, белки составляют основу и структуры, и функций живых организмов .

Физико-химические свойства белков

Высокая вязкость белковых растворов.

Водные растворы белков имеют ясно выраженный коллоидный характер. Стабилизация коллоидных растворов белков обеспечивается зарядом частиц коллоидного раствора.

Способность белковых растворов к набуханию в больших пределах.

Растворы белков оптически активны, подвижны в электрическом поле, поглощают УФ-лучи при 280 нм.

Благодаря наличию свободных СООН– и NH 2 – групп проявляют амфотерные свойства. Кроме того, белки имеют высокую Mr, обладают изоэлектрической и изоионной точкой, денатурируют и ренатурируют и т.д.

Элементный состав белков

В белках содержится до 55% – С ; 20-25% – О ; 16% – N , а также S , P , Mg и др. Доля азота в отличие от других элементов примерно одинакова и составляет 16% и содержание белка в материале часто определяют по количеству азота (сжигание по Къельдалю ). Исключение составляет белки-протамины, которые содержат ~30% N.

Mr – относительная молекулярная масса белков. Она очень велика: от ≈ 6000Да до нескольких миллионов Да.

Например, Mr инсулина = 5733 Да, а вируса табачной мозаики – 40 млн.Да

Мономеры или структурные звенья белков .

Их можно определить путем кислотного гидролиза белков. Мономерами белков являются α-АК L-ряда. Соединение АК в полипептидную цепь (ППЦ) происходит посредством ковалентных пептидных связей – CO – NH –.

Сложная структурная организация .

Некоторые природные, а также искусственно полученные полипептиды могут иметь большую Mr, но отнести их к белкам нельзя. Отличает их от белков уникальный признак, присущий только белкам – денатурация . При действии определенных веществ, так называемых детергентов , происходит потеря белком физико-химических свойств, а главное – биологической активности , при этом пептидные связи не разрываются. Таким образом, белки обладают сложной пространственной организацией.

Таковы характерные признаки белков.

Форма белковых молекул.

В природе белки встречаются как в виде нитей – фибрилл, так и в виде шариков – глобул. Иногда глобулярные и фибриллярные формы встречаются в виде комплексов (в мышечной ткани комплекс актина с миозином; в плазме крови содержится фибрилл белка – фибриноген, а также глобулы белка – альбумины и глобулины).

"Жизнь, есть способ существования белковых тел"

Ф. Энгельс.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин - хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

Классификация белков

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные . К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо ).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки - нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген - белок сухожилий и хрящей, фиброин - белок шёлка).

2. Глобулярные белки - водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Строение белков

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Тип урока - комбинированный

Методы: частично-поисковый, про-блемного изложения, объясни-тельно-иллюстративный.

Цель:

Формирование у учащихся целостной системы знаний о живой природе, ее системной организации и эволюции;

Умения давать аргументированную оценку новой информации по биоло-гическим вопросам;

Воспитание гражданской ответственности, самостоятельности, инициативности

Задачи:

Образовательные : о биологических системах (клетка, организм, вид, экосистема); истории развития современных представлений о живой природе; выдающихся открытиях в биологической науке; роли биологической науки в формировании современной естественнонаучной картины мира; методах научного познания;

Развитие творческихспособностей в процессе изучения выдающихся достижений биологии, вошедших в общечеловеческую культуру; сложных и противоречивых путей развития современных научных взглядов, идей, теорий, концепций, различных гипотез (о сущности и происхождении жизни, человека) в ходе работы с различными источниками информации;

Воспитание убежденности в возможности познания живой природы, необходимости бережного отношения к природной среде, собственному здоровью; уважения к мнению оппонента при обсуждении биологических проблем

Личностные результаты обучения биологии :

1. воспитание российской гражданской идентичности: патриотизма, любви и уважения к Отечеству, чувства гордости за свою Родину; осознание своей этнической принадлежности; усвоение гуманистических и традиционных ценностей многонационального российского общества; воспитание чувства ответственности и долга перед Родиной;

2. формирование ответственного отношения к учению, готовности и способности обучающихся к саморазвитию и самообразованию на основе мотивации к обучению и познанию, осознанному выбору и построению дальнейшей индивидуальной траектории образования на базе ориентировки в мире профессий и профессиональных предпочтений, с учётом устойчивых познавательных интересов;

Метапредметные результаты обучения биологии:

1. умение самостоятельно определять цели своего обучения, ставить и формулировать для себя новые задачи в учёбе и познавательной деятельности, развивать мотивы и интересы своей познавательной деятельности;

2. овладение составляющими исследовательской и проектной деятельности, включая умения видеть проблему, ставить вопросы, выдвигать гипотезы;

3. умение работать с разными источниками биологической информации: находить биологическую информацию в различных источниках (тексте учебника, научно популярной литературе, биологических словарях и справочниках), анализировать и

оценивать информацию;

Познавательные : выделение существенных признаков биологических объектов и процессов; приведение доказательств (аргументация) родства человека с млекопитающими животными; взаимосвязи человека и окружающей среды; зависимости здоровья человека от состояния окружающей среды; необходимости защиты окружающей среды; овладение методами биологической науки: наблюдение и описание биологических объектов и процессов; постановка биологических экспериментов и объяснение их результатов.

Регулятивные: умение самостоятельно планировать пути достижения целей, в том числе альтернативные, осознанно выбирать наиболее эффективные способы решения учебных и познавательных задач; умение организовывать учебное сотрудничество и совместную деятельность с учителем и сверстниками; работать индивидуально и в группе: находить общее решение и разрешать конфликты на основе согласования позиций и учёта интересов; формирование и развитие компетентности в области использования информационно-коммуникационных технологий (далее ИКТ-компетенции).

Коммуникативные: формирование коммуникативной компетентности в общении и сотрудничестве со сверстниками, понимание особенностей гендерной социализации в подростковом возрасте, общественно полезной, учебно-исследовательской, творческой и дру-гих видов деятельности.

Технологии: Здоровьесбережения, проблем-ного, раз-вивающего обучения, групповой деятельно-сти

Приемы: анализ, синтез, умозаключение, перевод информации с одного вида в другой, обобщение.

Ход урока

Задачи

Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки. ,

Объяснить строение макромолекул белка, име-ющих характер информационных биополимеров.

Углубить знания школьников о связи строения молекул веществ и их функции на примере бел-ков.

Основные положения

Первичная структура белка определяется геноти-пом.

Вторичная, третичная и четвертичная структурная организация белка зависит от первичной структу-ры.

Все биологические катализаторы — ферменты — имеют белковую природу.

4.Белковые молекулы обеспечивают иммуноло-гическую защиту организма от чужеродных ве-ществ.

Вопросы для обсуждения

Чем: определяется специфичность деятельности биологических катализаторов - ментов?

Каков механизм действия рецептор точной поверхности?

Биологические полимеры — белки

Среди органических веществ клетки белки занимают первое место как по количеству, так и по значению. У жи-вотных на них приходится около 50% сухой массы клетки. В организме человека встречаются 5 млн типов белковых мо-, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и слож-ность строения они построены всего из 20 различных амино-кислот.

Аминокислоты имеют общий план строения, но отлича-ются друг от друга по строению радикала (К), которое весьма разнообразно. Например, у аминокислоты аланина радикал простой — СН3, радикал цистеина содержит серу — СН28Н, другие аминокислоты имеют более сложные радикалы.

Белки, выделенные из живых организмов животных, растений и микроорганизмов, включают несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций 20 основных аминокислот. Порядок их чередования самый разнообразный, что делает возможным существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Например, для белка, состоя-щего всего из 20 остатков аминокислот, теоретически воз-можно около 2 . 1018 вариантов различных белковых моле-кул, отличающихся чередованием аминокислот, а значит, и свойствами. Последовательность аминокислот в поли- пептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных ос-татков, последовательно соединенных между собой пептид-ными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокис-лот белковая молекула принимает вид спирали (а-структу- ра) или складчатого слоя — «гармошки» (Р-структура). Это вторичная структура но и ее часто не-достаточно для приобретения характерной биологической активности.

Вторичном структура белка ((3-структура) — сверху. Третичная структура белка внизу:

— ионные взаимодействия,

— водородные связи.

— дисульфидные связи,

— гидрофобные взаимодействия,

— гидратируемые группы

Часто только молекула, обладающая третичной струк-турой, может выполнять роль катализатора или какую-либо другую. Третичная структура образуется благодаря взаимо-действию радикалов, в частности радикалов аминокисло-ты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух ами-нокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или 8—8, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает фор-му шарика, или глобулы. Способ укладки полипептид- ных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, мо-гут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требует-ся участие белков с еще более высоким уровнем организа-ции. Такую организацию называют четвертичной структу-рой. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого слож-ного белка — гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы — инсулин, вклю-чающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъеди-ниц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемо-глобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.Свойства белка. Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-хими-ческих свойств, обусловленных их структурной организа-цией. Это во многом обусловливает функциональную актив-ность каждой молекулы. Во-первых, белки — преимущественно водорастворимые молекулы.

Во-вторых, белковые молекулы несут большой поверхно-стный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран, ка-талитической активности ферментов и других функций.

В-третьих, белки термолабильны, т. е. проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Действие повышенной температуры, а также обезвожи-вание, изменение рН и другие воздействия вызывают разру-шение структурной организации белков. Вначале разруша-ется самая слабая структура — четвертичная, затем третич-ная, вторичная и при более жестких условиях — первичная. Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией.

Если изменение условий среды не приводит к разруше-нию первичной структуры молекулы, то при восстанов-лении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренату рации. Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленнос-ти для приготовления некоторых медицинских препара-тов, например антибиотиков, вакцин, сывороток, фермен-тов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.

Функции белков. Функции белков в клетке чрезвы-чайно многообразны. Одна из важнейших — пластическая (строительная) функция: белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также вне-клеточных структур.

Исключительно важное значение имеет каталитическая роль белков. Все биологические катализаторы — фермен-ты — вещества белковой природы, они ускоряют химиче-ские реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз.

Взаимодействие фермента (Ф) с веществом (С), в результате чего образуются продукты реакции (П)

Остановимся на этой важнейшей функции несколько подробнее. Термин «катализ», который в биохимии встре-чается не менее часто, чем в химической промышленности, где широко используются катализаторы, буквально означа-ет «развязывание», «освобождение». Сущность каталитиче-ской реакции, несмотря на огромное разнообразие катали-заторов и типов реакций, в которых они принимают участие, в основных чертах сводится к тому, что исходные вещества образуют с катализатором промежуточные соединения. Они сравнительно быстро превращаются в конечные продукты реакции, а катализатор восстанавливается в первоначаль-ном виде. Ферменты — те же катализаторы. На них распро-страняются все законы катализа. Но ферменты имеют бел-ковую природу, и это сообщает им особые свойства. Что же общего у ферментов с известными из неорганической химии катализаторами, например платиной, оксидом ванадия и дру-гими неорганическими ускорителями реакций, а что их от-личает? Один и тот же неорганический катализатор может применяться во многих различных производствах. Ферменты активны только при физиологических зна-чениях кислотности раствора, т. е. при такой концен-трации ионов водорода, которая совместима с жизнью и нормальным функционированием клетки, органа или сис-темы.

Регуляторная функция белков заключается в осуществ-лении ими контроля обменных процессов: инсулин, гормо-ны гипофиза и др.

Двигательная функция живых организмов обеспечива-ется специальными сократительными белками. Эти бел-ки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и движение жгути-ков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение листьев у растений и др.

Транспортная функция белков заключается в присое-динении химических элементов (например, кислорода к ге-моглобину) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела. Специ-альные транспортные белки перемещают РНК, синтезиро-ванные в клеточном ядре, в цитоплазму. Широко представ-лены транспортные белки в наружных мембранах клеток, они переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму.

При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах — лейкоци-тах — образуются особые белки — антитела. Они связы-

ваются с несвойственными организму веществами (антиге-нами) по принципу соответствия пространственных конфи-гураций молекул (принцип — «ключ-замок»). В результате этого образуется безвредный, нетоксичный комплекс — «ан-тиген-антитело», который впоследствии фагоцитируется и переваривается другими формами лейкоцитов — это за-щитная функция.

Белки могут служить и одним из источников энергии в клетке, т. е. выполняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов вы-деляется 17,6 кДж энергии. Однако белки в таком качестве используются редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, участвуют в реакциях пластического обмена для построения новых белков.

Вопросы и задания для повторения

Какие органические вещества входят в со-став клетки?

Из каких простых органических соединений состоят белки?

Что такое пептиды?

Какова первичная структура белка?

Как образуется вторичная, третичная структуры белка?

Что такое денатурация белка?

Какие функции белков Вам известны?

Выберите правильный на ваш взгляд вариант ответа.

1. Кто открыл существование клеток?

Роберт Гук

Карл Линней